为了研究嗜麦芽寡养单胞菌胞外蛋白酶的酶学特性,本实验检测了不同的修饰剂、温度、pH、EDTA及Ba²⁺、Co²⁺、Cd²⁺、Ca²⁺、Mn²⁺、Hg²⁺、Cu²⁺及Mg²⁺等金属离子对酶活的影响,结果表明Ch-T、NBS和2-ME能显着抑制酶活性,而N-AI、PMSF和PCMB对酶活的影响不大,说明蛋氨酸残基、色氨酸残基和二硫键是酶活性的必需基团,而酪氨酸残基、丝氨酸残基和巯基与酶活性无直接关系。酶的最适温度为20℃,在pH为9.0时酶活最高,EDTA能显着影响酶活性,Ca²⁺、Hg²⁺、Cu²⁺能显着降低酶活性,而Co²⁺能使酶活增强,证实该酶为一种金属蛋白酶。同时检测了该酶的致病性,结果表明,该酶对小鼠及斑点叉尾鮰具有明显的致死作用,其LD₅₀分别为4.33μg/g体重和3.49μg/g体重。[水生生物学报，2008年，第32卷，第6期，845-849]    作者：黄小丽、汪开毓、耿毅。（四川农业大学动物科技学院水产系  四川农业大学动物医学院）