应用亲和层析技术提纯欧洲鳗(Anguilla anguilla)黏膜免疫球蛋白(Ig),并在结构和抗原性上进行分析。柱层析结果表明,欧洲鳗黏膜Ig经亲和层析分离后出现1个锐形的蛋白峰,蛋白主要分布于收集物的第2-6管,蛋白峰和抗原活性峰重叠。凝胶电泳结果显示,在变性还原条件下,欧洲鳗黏膜Ig重、轻链分子量分别为68kD和26kD,还有1条分子量约为18kD的蛋白带在非变性非还原条件下,黏膜Ig只有1条蛋白带,分子量约为350kD,略呈扩散拖带现象,这一结果提示自然条件下欧洲鳗黏膜Ig可能以二聚体形式存在在变性非还原条件下,黏膜Ig有3条蛋白带,分子量约为350kD、138kD和135kD,表明欧洲鳗黏膜Ig在SDS作用下可发生不同程度的解聚。Western-blotting试验证实,兔抗血清能识别欧洲鳗黏膜Ig的二聚体、解聚体、重链和81kD、84kD处的蛋白带,显示出黏膜Ig的抗原特异性。欧洲鳗黏膜Ig与血清Ig在结构和抗原性上的差异,为进一步探讨欧洲鳗是否存在相对独立的黏膜免疫系统奠定了基础。[中国水产科学，2009，16（3）：404-410]    作者：林娟娟、杨金先、陈强等人。（福建省农业科学院  生物技术研究所，莆田学院  环境与生命科学系）