分离纯化了花鲈(Lateolabrax japonicus)血清免疫球蛋白(Ig), 并对其特性进行初步研究与分析。采用山羊-IgG(Goat-IgG)免疫花鲈并制备血清, 分别采用硫酸铵分级沉淀法、A 蛋白亲和层析法及Goat-IgG 偶联亲和层析法提取花鲈Ig, 对提取组份进行了蛋白浓度测定、间接ELISA效价测定、SDS-PAGE 和Western-blotting 分析。结果表明, 采用硫酸铵分级沉淀法提取的花鲈Ig 主要集中在硫酸铵饱和度为30%～50%的区间, 其中45%饱和度硫酸铵富集的的抗体比活最高, ELISA 效价为2×10⁴/mg 蛋白, 比血清ELISA 效价提高2.2 倍 A 蛋白柱亲和层析可得单一蛋白峰, 洗脱峰集中在洗脱体积0.8～1.6mL 处, 占洗脱蛋白总量的76.2%, 峰值的ELISA效价为1.37×10⁵/mg 蛋白,抗体得率为2.57% Goat-IgG 偶联Sephrose 4B亲和柱层析也可得单一蛋白峰, 洗脱峰集中在洗脱体积1.4～2.8mL处, 占洗脱蛋白总量的72.4%, 峰值的ELISA 效价为1.39×10⁵/mg 蛋白, 抗体得率为2.63%。以上3种提取方法均可得到79kD的重链和29kD轻链, 表明可得到纯化的免疫球蛋白 采用鼠抗花鲈Ig血清和单抗AA5经Western-blotting 证实提取成份为花鲈Ig。本研究表明, A蛋白柱和Goat-IgG 偶联柱亲和层析均可用于花鲈Ig的提取, 其中A蛋白柱法获得的洗脱峰值更为集中, 抗体效价高, 且提取过程不需要Goat-IgG 免疫鱼体, 是一种更为有效的免疫球蛋白提取方法。[中国水产科学, 2011, 18(1)：103�]    作者：许娜娜，钱冬，赵海泉。（安徽农业大学生命科学学院，浙江省淡水产研究所）